Sebatian kimia asid amino

Asid amino standard

Salah satu cara yang paling berguna untuk mengklasifikasikan asid amino standard (atau biasa) adalah berdasarkan kekutuban (iaitu pengagihan cas elektrik) kumpulan R (contohnya, rantai sisi).

Kumpulan I: Asid amino bukan polar

Asid amino kumpulan I adalah glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, fenilalanin, metionin, dan triptofan. Kumpulan R asid amino ini mempunyai kumpulan alifatik atau aromatik. Ini menjadikan mereka hidrofobik ("takut air"). Dalam larutan berair, protein globular akan melipat menjadi bentuk tiga dimensi untuk menguburkan rantai sisi hidrofobik ini di bahagian dalam protein. Struktur kimia asid amino Kumpulan I adalah:

Isoleucine adalah isomer leucine, dan mengandungi dua atom karbon kiral. Prolin adalah unik di antara asid amino standard kerana ia tidak mempunyai kumpulan α-amino dan α-karboksil bebas. Sebaliknya, rantai sisinya membentuk struktur siklik kerana atom nitrogen prolin dihubungkan dengan dua atom karbon. (Secara tegas, ini bermaksud bahawa prolin bukan asam amino melainkan asid α-imino.) Fenilalanin, seperti namanya, terdiri daripada kumpulan fenil yang melekat pada alanin. Metionin adalah salah satu daripada dua asid amino yang mempunyai atom sulfur. Metionin memainkan peranan penting dalam biosintesis protein (terjemahan) kerana hampir selalu merupakan asid amino permulaan. Methionine juga menyediakan kumpulan metil untuk metabolisme. Tryptophan mengandungi cincin indole yang melekat pada rantai sisi alanyl.

Kumpulan II: Asid amino tanpa kutub

Asid amino kumpulan II adalah serine, sistein, threonine, tyrosine, asparagine, dan glutamine. Rantai sampingan dalam kumpulan ini mempunyai spektrum kumpulan berfungsi. Walau bagaimanapun, kebanyakan mempunyai sekurang-kurangnya satu atom (nitrogen, oksigen, atau sulfur) dengan pasangan elektron yang tersedia untuk ikatan hidrogen ke air dan molekul lain. Struktur kimia asid amino Kumpulan II adalah:

Dua asid amino, serine dan threonine, mengandungi kumpulan hidroksil alifatik (iaitu atom oksigen yang terikat pada atom hidrogen, yang dinyatakan sebagai ―OH). Tyrosine mempunyai kumpulan hidroksil dalam cincin aromatik, menjadikannya turunan fenol. Kumpulan hidroksil dalam ketiga-tiga asid amino ini dikenakan jenis pengubahsuaian posttranslasional yang penting: fosforilasi (lihat di bawah asid amino tidak standard). Seperti metionin, sistein mengandungi atom sulfur. Tidak seperti atom sulfur metionin, sulfur sistein sangat reaktif secara kimia (lihat di bawah pengoksidaan Cysteine). Asparagine, pertama kali diasingkan dari asparagus, dan glutamin kedua-duanya mengandungi kumpulan amide R. Kumpulan karbonil dapat berfungsi sebagai penerima ikatan hidrogen, dan kumpulan amino (NH ₂) dapat berfungsi sebagai penderma ikatan hidrogen.

Kumpulan III: Asid amino berasid

Dua asid amino dalam kumpulan ini ialah asid aspartat dan asid glutamat. Masing-masing mempunyai asid karboksilat di rantai sisinya yang memberikan sifat berasid (menderma proton). Dalam larutan berair pada pH fisiologi, ketiga-tiga kumpulan berfungsi pada asid amino ini akan mengion, sehingga memberikan muatan keseluruhan −1. Dalam bentuk ion, asid amino disebut aspartat dan glutamat. Struktur kimia asid amino Kumpulan III adalah

Rantai sisi aspartat dan glutamat dapat membentuk ikatan ionik ("jambatan garam"), dan mereka juga dapat berfungsi sebagai akseptor ikatan hidrogen. Banyak protein yang mengikat ion logam ("metalloprotein") untuk tujuan struktur atau fungsional mempunyai tapak pengikat logam yang mengandungi rantai sampingan aspartat atau glutamat atau kedua-duanya. Glutamat bebas dan glutamin memainkan peranan penting dalam metabolisme asid amino. Glutamat adalah neurotransmitter pengujaan yang paling banyak di sistem saraf pusat.